Группа исследователей из НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского и факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ обнаружила, что определенные части прионного белка могут как усложнять, так и предотвращать образование токсичных агрегатов, вызывающих нейродегенеративные болезни. Эти результаты, опубликованные в международном журнале Q1 Biochimie, открывают новые горизонты для терапии прионных заболеваний и синуклеинопатий, включая болезнь Паркинсона. В ходе исследования ученые проанализировали N- и C-концевые фрагменты овечьего прионного белка, установив, что C-концевой фрагмент имеет низкую способность к образованию амилоидных фибрилл, тогда как N-концевой подавляет их трансформацию. Кроме того, было показано, что полноразмерный прионный белок и его фрагменты ускоряют агрегацию альфа-синуклеина, что может объяснять совместное проявление различных нейродегенеративных заболеваний. Профессор Владимир Муронец подчеркивает важность этих открытий для диагностики и терапии.